Kredsløbssystemet udfører en transportfunktion i kroppen på alle varmblodede dyr og leverer næringsstoffer og ilt til vævene. Transport af ilt og kuldioxid udføres takket være røde blodlegemer, som omfatter et vigtigt stof - hæmoglobin. I denne artikel vil vi se på typer og forbindelser af hæmoglobin.
Hvad er hæmoglobin
Hemoglobin er en komponent i røde blodlegemer, der tilhører gruppen af proteiner. Det består af 96% af proteinstoffet globin og 4% af stoffet med et atom af 2-valent jern - hæm. I 1 celle af en erytrocyt indeholder den omkring 280 millioner molekyler, som danner blodets røde farve.
Hæmoglobins hovedegenskab er jerns evne til at vedhæfte og frigive gasser, der danner bevægelsen af ilt fra lungerne til vævene og kuldioxid fra vævene til lungerne. Dens rolle i processen med gasudveksling i kroppen er derfor uerstattelig.
Struktur og typer af humant blodhæmoglobin
På forskellige stadier af menneskelig udviklingsammensætningen af hæmoglobin adskiller sig i strukturen af polypeptidkæder. Afhængigt af hvilke polypeptidkæder hæmoglobinstrukturen indeholder, er typerne af hæmoglobin hos mennesker som følger:
- Voksenhæmoglobin (HbA) forekommer i dominerende mængder (ca. 98-99 % af det samlede blod) hos voksne. HbA består af 2 og 2 polypeptidkæder. Hver af aminosyrespiralerne indeholder en hæm-komponent med et atom, der er ansvarligt for affiniteten for iltmolekylet. HbA har mindre iltaffinitet end andre typer hæmoglobin, men det er samtidig mere modstandsdygtigt over for pH- og t-udsving.
- Fosteret (HbF) syntetiseres i fosteret i livmoderen fra 6-7 uger af graviditeten, efterfulgt af dets udskiftning med HbA. Allerede fra 1. levemåned bremses syntesen af HbF, den samlede blodvolumen stiger, og syntesen af HbA øges, som ved en alder af tre år af et barns liv når procentdelen af en voksens blodsammensætning. Fosterhæmoglobin adskiller sig fra en voksen i sammensætningen af globinkæder; i stedet for en kæde er der en type helix her. HbF er sammenlignet med HbA mindre modstandsdygtig over for ændringer i blodets pH og udsving i kropstemperaturen.
- Embryonisk (HbE). Den primære form af det respiratoriske protein produceres i embryonet allerede før dannelsen af moderkagen (allerede i den første uge af graviditeten) og varer op til 6-7 uger. Strukturen er kendetegnet ved tilstedeværelsen af kæder og ζ-typer.
Patologiske typer hæmoglobin
I nogle tilfælde påvirketgenetiske defekter opstår unormal syntese af hæmoglobinceller. Patologiske typer hæmoglobin adskiller sig fra fysiologiske i sammensætningen af polypeptidbindinger, eller rettere, i deres mutation.
Som et resultat af DNA-mutation udføres syntesen af erytrocytkomponenter ikke med glutamin, men med valinaminosyre. Denne "ramme"-substitution fører til dannelsen af en type 2-proteinstruktur med et "klæbende" sted på overfladen, som er i stand til at tilpasse strukturer af sin egen art. Således opstår polymerisationen af HbS-molekyler og som følge heraf sedimenteringen af tunge og dårligt transporterede erytrocytter i blodkarrene. Denne afvigelse kaldes "seglanæmi".
Normer for hæmoglobinindhold hos mennesker
Indholdet af proteinrespiratoriske strukturer i menneskers blod kan variere afhængigt af køn, alderskategori, livsstil og nogle andre funktioner, såsom graviditet.
Normale værdier for hæmoglobinindholdet i blodet, betragtes ikke som en patologisk abnormitet:
- Mænd - 130-150 g/L.
- Kvinder - 120-140 g/l.
- Hos børn op til et år 100-140 g/l, og i den første måned kan disse værdier nå op til 220 g/l på grund af den øgede koncentration af føt alt hæmoglobin. Hos børn fra et år til 6 år - 110-145 g/l, og fra 6 år - 115-150 g/l, uanset barnets køn.
- Under graviditeten er der et fald i koncentrationen af HbA til 110 g/l, hvilket dog ikke anses for anæmi.
- Hos ældre mennesker betragtes tendensen som normenreduktion med 5 enheder fra den deklarerede norm, afhængigt af patientens køn.
I henhold til aldersgrænsen er sammensætningen af blod, som samtidig indeholder forskellige typer hæmoglobin, også forskellig. Så for eksempel i en voksen er det naturlige forhold 99 % HbA og op til 1 % HbF. Hos børn under et år er procentdelen af HbF signifikant højere end hos voksne, hvilket forklares ved den gradvise nedbrydning af den oprindeligt eksisterende form for føt alt hæmoglobin.
Fysiologiske former
Da det respiratoriske røde pigment kontinuerligt er involveret i gasudvekslingsprocesser i kroppen, er dets vigtigste egenskab evnen til at danne forbindelser med molekyler af forskellige gasser. Som et resultat af sådanne reaktioner dannes fysiologiske typer hæmoglobin, som anses for normale.
- Oxyhæmoglobin (Hb) er en forbindelse med et oxygenmolekyle. Processen foregår i åndedrætsorganerne, i lungernes alveoler. Ilterede røde blodlegemer pletter blodet i en skarlagenrød farve, som kaldes arteriel og bevæger sig fra lungerne til vævene og beriger dem med ilt, der er nødvendigt for oxidative processer.
- Deoxyhæmoglobin (HbH) - reduceret hæmoglobin dannes i det øjeblik, hvor røde blodlegemer giver ilt til væv, men endnu ikke har haft tid til at tage kuldioxid fra dem.
- Carboxyhæmoglobin (Hb) dannes, når kuldioxid fjernes fra vævene og føres til lungerne, hvilket fuldender processen med menneskelig respiration. Carboxyhæmoglobin giver venøst blod en mørk farve - bordeaux.
Patologiske forbindelser
Erythrocytter kan vedhæfte ikke kun gasser involveret i åndedrætsprocessen, men også andre, og danner patologiske typer hæmoglobin, der udgør en fare for menneskers sundhed og endda liv. Disse forbindelser har en lav grad af nedbrydning, derfor fører de til iltmangel i væv og alvorlige krænkelser af åndedrætsprocessen.
- Carbhæmoglobin (HbCO) er en ekstremt farlig forbindelse i blodet hos en person, der har inhaleret kulilte. Blokerer røde blodlegemers evne til at transportere ilt til væv. Selv en lille koncentration af kulilte i luften på 0,07 % kan være dødelig.
- Methæmoglobin (HbMet) dannes ved forgiftning med nitrobenzenforbindelser, som eksempler på er alifatiske opløsningsmidler af harpiks, ethere, cellulose, der er meget brugt i tekstilindustrien. Nitrater, når de interagerer med hæmoglobin, omdanner det 2-valente jern indeholdt i hæmen til 3-valent jern, hvilket også fører til hypoxi.
Hemoglobindiagnostik
For at påvise koncentrationen af globin-respiratoriske strukturer i humant blod, udføres kvalitative og kvantitative typer analyser. Hæmoglobin undersøges også for mængden af jernioner, det indeholder.
Den vigtigste kvantitative metode til at bestemme koncentrationen af hæmoglobin i dag er kolorimetrisk analyse. Det er en undersøgelse af farvemætningen af biologisk materiale, når en speciel farve tilsættes det.reagens.
Kvalitative metoder omfatter undersøgelse af blod for indholdet af forholdet mellem HbA- og HbF-typer i det. Kvalitativ analyse omfatter også bestemmelse af mængden af glykosylerede hæmoglobinmolekyler (forbindelser med kulstof) i blodet - metoden bruges til at diagnosticere diabetes mellitus.
Afvigelse af hæmoglobinkoncentrationen fra normen
HbA-balancen kan variere både under og over det normale. Under alle omstændigheder fører dette til negative konsekvenser. Når HbA falder under den etablerede norm, opstår der et patologisk syndrom, som kaldes "jernmangelanæmi". Det udtrykkes ved sløvhed, tab af styrke, uopmærksomhed. Det påvirker nervesystemet negativt, det er især farligt i barndommen, da det ofte forårsager en forsinkelse i den psykomotoriske udvikling.
Forhøjet hæmoglobin er ikke en separat sygdom, men snarere et syndrom, der indikerer forskellige patologier, såsom diabetes, lungeinsufficiens, hjertesygdomme, nyresygdomme, et overskud af folinsyre eller B-vitaminer, onkologi osv.
